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Caracterização enzimática de isoformas de cisteíno protease de Anticarsia gemmatalis (Hübner, 1818) Ciência e Agrotecnologia
Mendonça,Eduardo Gomes de; Visôtto,Liliane Evangelista; Costa,Natália Cristina Santos; Ribeiro,Fabrício Rainha; Oliveira,Joel Antônio de; Oliveira,Maria Goreti de Almeida.
Isoformas de cisteíno protease obtidas do intestino médio de lagartas de 5° instar de Anticarsia gemmatalis (Hübner, 1818) foram caracterizadas. A isoforma solúvel foi chamada de Fração Solúvel enquanto a isoforma ligada à membrana celular, de Fração Insolúvel. As maiores atividades foram observadas em pH 3,6 a 45° C para a Fração Solúvel e pH 4,6 a 50° C para a Fração Insolúvel. Ao analisar o efeito de modificadores químicos, a Fração Solúvel mostrou-se insensível à aprotinina e E-64, porém teve sua atividade aumentada pela adição de EDTA e levemente inibida pela adição de íons Ca2+, mostrando se tratar de enzimas independentes de íons metálicos para sua atividade. A Fração Insolúvel também se mostrou insensível à aprotinina, porém teve sua atividade...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Proteases digestivas; Lepidoptera; Controle de pragas; Inibição de proteases.
Ano: 2011 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1413-70542011000300002
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