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Effect of chickpea (Cicer arietinum L.) germination on the major globulin content and in vitro digestibility Ciênc. Tecnol. Aliment.
Portari,Guilherme Vanucchi; Tavano,Olga Luisa; Silva,Maraiza A. da; Neves,Valdir Augusto.
Chickpea seed germination was carried out over a period of 6 days. Little variation in the nitrogen and total globulin content was observed. The major globulin (11 S type) showed higher variation after the 4th day of germination. The elution behaviour and distribution of the isolated major globulin fraction on Sepharose CL-6B chromatography showed little modification at the end of germination. On SDS-PAGE the peak eluted from Sepharose CL-6B showed changes in protein bands between 20 and 30 kDa and above 60 kDa, indicating protein degradation during the period. Proteolytic activity was detected in the albumin fraction of the seeds, which increased up to the fourth and then decreased up to the sixth day, when isolated chickpea total globulin and casein were...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Chickpea germination; Protein fractions; Major globulin; Protease activity; In vitro digestibility.
Ano: 2005 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612005000400029
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Ionically Bound Peroxidase from Peach Fruit BABT
Neves,Valdir Augusto.
Soluble, ionically bound peroxidase (POD) and polyphenoloxidase (PPO) were extracted from the pulp of peach fruit during ripening at 20°C. Ionically bound form was purified 6.1-fold by DEAE-cellulose and Sephadex G-100 chromatography. The purified enzyme showed only one peak of activity on Sephadex G-100 and PAGE revealed that the enzyme was purified by the procedures adopted. The purified enzyme showed a molecular weight of 29000 Da, maximum activity at pH 5.0 and at 40ºC. The calculated apparent activation energy (Ea) for the reaction was10.04 kcal/mol. The enzyme was heat-labile in the temperature range of 60 to 75ºC with a fast inactivation at 75ºC. Measurement of residual activity showed a stabilizing effect of sucrose at various temperature/sugar...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Peach peroxidases; Ripening; Purification; Kinetics; Heat stability.
Ano: 2002 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-89132002000100002
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Isolado protéico de semente de goiaba (Psidium guajava): caracterização de propriedades funcionais Ciênc. Tecnol. Aliment.
Fontanari,Gustavo Guadagnucci; Jacon,Mônica Cristina; Pastre,Ieda Aparecida; Fertonani,Fernando Luis; Neves,Valdir Augusto; Batistuti,José Paschoal.
Isolados protéicos (IPs) foram obtidos a partir da farinha da semente de goiaba (Psidium guajava) por extração a diferentes pHs seguido de precipitação isoelétrica (pI 4,5). As condições para o preparo do IP foram definidas a partir da curva de solubilidade, em pH 10,0 e 11,5, na ausência de NaCl e em temperatura de 25 ± 3 ºC. Essas condições levaram a um rendimento na extração de 45,19 e 66,23%, e teor protéico de 96,4 e 93,5% para IP 10,0 e 11,5, respectivamente. Capacidade de absorção de água e óleo de 1,05 ± 0,07 e 2,30 ± 0,01 mL.g-1 proteína e 1,65 ± 0,07 e 1,70 ± 0,07 mL.g-1 proteína foram obtidos, respectivamente, para IP 10,0 e IP 11,5. Não foram observadas diferenças entre os IPs quanto à atividade e estabilidade de emulsão, atingindo valores...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Psidium guajava; Semente de goiaba; Propriedades funcionais; Isolado protéico (IP).
Ano: 2007 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612007000500013
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Isolamento da globulina majoritária, digestibilidade in vivo e in vitro das proteínas do tremoço-doce (Lupinus albus L.), var. Multolupa Ciênc. Tecnol. Aliment.
Neves,Valdir Augusto; Silva Jr.,Sinézio Inácio; Silva,Maraiza Aparecida da.
Os objetivos do trabalho foram isolar, purificar e estudar algumas propriedades da fração globulina majoritária de tremoço-doce, var. Multolupa; assim como avaliar as características de digestibilidade da farinha e frações isoladas. As frações protéicas foram separadas por fracionamento diferencial com uso de diferentes solventes. A globulina majoritária de tremoço-doce foi isolada, purificada por cromatografia em Q-Sepharose, revelando um único pico de proteína. Apresentou um peso molecular de 162,5 ± 10,0 kDa, determinado por cromatografia em Sephacryl S-300, e subunidades entre 20-70 kDa em PAGE-SDS. A solubilidade em função do pH e concentrações de NaCl revelaram curva típica dessa fração. A digestibilidade da proteína da farinha e das frações...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Lupinus albus; Frações protéicas; Globulina principal; Digestibilidade in vitro e in vivo; Ensaio biológico.
Ano: 2006 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612006000400019
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Peroxidase from peach fruit: thermal Stability BABT
Neves,Valdir Augusto; Lourenço,E. J..
Peroxidase from peach fruit was purified 28.9-fold by DEAE-cellulose, Sephadex G-100 and hydroxylapatite chromatography. The purified enzyme showed only one peak of activity with an optimum pH of 5.0 and temperature of 40ºC. The calculated activation energy (Ea) for the reaction was 7.97 kcal/mol. The enzyme was heat-labile in the temperature range of 60 to 80ºC with a fast inactivation at 80ºC. PAGE of the inactivation course at 70ºC showed only one band of activity. Different sugars increased the heat stability of the activity in the following order: sucrose>lactose>glucose>fructose. Measurement of residual activity showed a stabilizing effect of sucrose at various temperature/sugar concentrations (10 to 40%, w/w) with the Ea for inactivation...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Peach peroxidase; Purification; Heat stability; Regeneration.
Ano: 1998 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-89131998000200002
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Some Biochemical properties of polyphenoloxidase from spearmint (Mentha arvensis) BABT
Neves,Valdir Augusto; Picchi,Douglas Gatte; Silva,Maraiza Aparecida da.
Polyphenoloxidase (PPO; EC 1.14.18.1) extracted from Mentha arvensis leaves was isolated by (NH4)2SO4 precipitation and extensive dialysis. Its optimum pH and temperature varied with the substrate. The PPO showed activity with various diphenols. Km values were found 0.825, 0.928 and 7.41mM for caffeic acid, 4-methylcatechol and catechol, respectively. On heat-inactivation, half of the activity was lost after 60 and 15 sec at 70 and 75ºC, respectively. Measuring of residual activity showed a stabilizing effect of sucrose at various temperatures with activation energy (Ea) for inactivation increasing with sucrose concentration from 0 to 40% (w/w). Ea values of 78.13; 80.37; 82.79 and 81.00 kJ/Mol were found for 0, 15; 30 and 40% sucrose, respectively. PPO...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Polyphenoloxidase; Mentha arvensis; Characterization; Heat inactivation; Inhibitors.
Ano: 2009 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-89132009000400025
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Study of the proteins in the defatted flour and protein concentrate of baru nuts (Dipteryx alata Vog) Ciênc. Tecnol. Aliment.
Guimarães,Rita de Cássia Avellaneda; Favaro,Simone Palma; Viana,Antonio Camilo Arguelho; Braga Neto,José Antônio; Neves,Valdir Augusto; Honer,Michael Robin.
Baru (Dipteryx alata Vog.) is an abundant legume in the Brazilian Savanna. Its nuts can be exploited sustainably using its protein and lipid fractions. This study aimed to analyze the proteins of the nuts present in the defatted flour and protein concentrate in terms of their functional properties, the profile of their fractions, and the in vitro digestibility. The flour was defatted with hexane and extracted at the pH of higher protein solubility to obtain the protein concentrate. The electrophoretic profile of the protein fractions was evaluated in SDS-PAGE gel. The functional properties of the proteins indicate the possibility of their use in various foods, like soybeans providing water absorption capacity, oil absorption capacity, emulsifying...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Dipteryx alata; Protein fractions; Functional properties; Solubility; In vitro digestibility.
Ano: 2012 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612012000300007
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