Sabiia Seb
PortuguêsEspañolEnglish
Embrapa
        Busca avançada

Botão Atualizar


Botão Atualizar

Ordenar por: RelevânciaAutorTítuloAnoImprime registros no formato resumido
Registros recuperados: 5
Primeira ... 1 ... Última
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Atividade de amilases e celulases em sementes de duas espécies de Sterculia L. Repositório Alice
ALVES, J. P. de A.; SALLES, H. O.; FIGUEIREDO, M. F.; JULIÃO, M. S. da S.; ANDRADE, L. B. da S..
2013
Tipo: Resumo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Sterculia striata; Sterculia foetida; Glicosidase; Amilase; Amido; Celulose; Enzima; Semente; Extrato vegetal; Atividade enzimática; Amylases; Cellulase; Glycosidases; Sterculia; Plant Extract; Enzyme activity; Seeds.
Ano: 2013 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/975117
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Inibidores de papaina e tripsina em frações proteicas de sementes de Libidibia ferrea (Mart. ex Tul.). Repositório Alice
ALVES, J. P. de A.; FIGUEIREDO, M. F.; EGITO, A. S. do; SALLES, H. O.; ANDRADE, L. B. da S..
Verificar a inibição da papaína e da tripsina por frações protéicas de sementes de Libidibia ferreae seu perfil eletroforético.
Tipo: Resumo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Libidibia ferreae; Protease serínica; Protease cisteínica; Compostos bioativos; Jucá; Caesalpinia ferrea; Semente; Espécie nativa; Inibidor de proteína; Tripsina; Inibidor de enzima; Papaína; Leguminosa; Extrato vegetal; Enzyme inhibitors; Extracts; Proteinase inhibitors; Trypsin inhibitors; Indigenous organisms.
Ano: 2013 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/973737
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Caracterização de uma amilase de sementes de Libidibia ferrea (Mart. ex. Tul.). Repositório Alice
LIMA, T. C.; ALVES, J. P. de A.; BRITO, M. S. de; FIGUEIREDO, M. F.; SALLES, H. O.; ANDRADE, L. B. da S..
Caracterizar uma amilase de extratos aquosos de sementes de L. ferrea quanto à estabilidade térmica e massa molecular.
Tipo: Resumo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Glicosidase; Pau-ferro; Libidibia ferrea; Potencial biotecnológico; Jucá; Caesalpinia ferrea; Espécie nativa; Leguminosa; Proteína; Enzima; Amido; Enzymes; Amylases; Starch; Indigenous organisms; Glycosidases; Proteinases.
Ano: 2013 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/973728
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Atividade de glicosidases em sementes de Caesalpinia pyramidalis Tul. Repositório Alice
OLIVEIRA, T. dos R. de; SOUSA, E. M. de; BRITO, M. S. de; FIGUEIREDO, M. F.; SALLES, H. O.; ANDRADE, L. B. da S..
2013
Tipo: Resumo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Glicosidase; Enzimas hidrolíticas; Amilase; Celulase; Enzima; Catingueira; Caesalpinia pyramidalis; Amylases; Cellulase; Enzymes; Hydrolyases.
Ano: 2013 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/973718
Imagem não selecionada

Imprime registro no formato completo
Partial purification and thermal stability of two peroxidases from Pithecellobium dulce (Roxb.) Benth. Aril. Repositório Alice
JULIÃO, M. M. S.; OLIVEIRA, S. T.; ANDRADE, L. B. S.; FIGUEIREDO, M. F.; SALLES, H. O..
Abstract: Two peroxidase (POX) forms, named PdPI and PdPII, were partially purified from the Pithecellobium dulce aril, using ammonium sulfate precipitation and anion exchange chromatography. Zymography of the proteins obtained after precipitation in the range of 60-90% ammonium sulfate (F6090 fraction) showed two bands with peroxidase activity. In DE-52 cellulose column, the peroxidase activity was detected in unadsorbed peak (PdPI) and adsorbed peak eluted with 0.2 mol L-1 NaCl (PdPII) suggesting that PdPI (~114 KDa) and PdPII (~77 KDa) are basic and acidic proteins, respectively, being PdPI stable at 80 ºC. This is the first report of partial purification of POX from P. dulce aril, indicating that this species may be a new source of enzymes for use in...
Tipo: Artigo em periódico indexado (ALICE) Palavras-chave: Atividade peroxidásica; Zimograma; Biossensor; Enzima; Pithecellobium dulce; Biosensors.
Ano: 2016 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1091021
Registros recuperados: 5
Primeira ... 1 ... Última
 

Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária - Embrapa
Todos os direitos reservados, conforme Lei n° 9.610
Política de Privacidade
Área restrita

Embrapa
Parque Estação Biológica - PqEB s/n°
Brasília, DF - Brasil - CEP 70770-901
Fone: (61) 3448-4433 - Fax: (61) 3448-4890 / 3448-4891 SAC: https://www.embrapa.br/fale-conosco

Valid HTML 4.01 Transitional