| Registro completo |
| Provedor de dados: |
Acta Amazonica
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| País: |
Brazil
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| Título: |
Estudo das propriedades funcionais da hemoglobina de Hoplias malabaricus e Hoplerythrinus unitaeniatus
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| Autores: |
Riggs,Austen
Fyhn,Hans Jorgen
Fyhn,Unni E. H.
Noble,Robert W.
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| Data: |
1978-12-01
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| Ano: |
1978
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| Resumo: |
Resumo Hemolisados de Hoplias malabaricus e Hoplerythrinus unitaeniatus apresentaram padrões pouco nítidos de hemoglobina com 3 a 4 bandas, respectivamente, por eletroforesis alcalina em gel de disco. A afinidade da hemoglobina fracionada pelo oxigênio do Hoplerythrinus é cerca de um terço da do Hoplias; os valores do P50 para o Hoplias é cerca de 1,3 mm de Hg (pH 6,9 e 20ºC,. A adição de 1 mM ATP diminui a afinidade de oxigênio de cada hemoglobina 2,6 vezes. Ambas as hemoglobinas apresentam efeito Root e efeito Bohr; Δlog P50/Δ pH = -0,40 para hemoglobina fracionada no intervalo de pH 7 a 8. A velocidade de dissociação do oxigênio de cada hemoglobina é semelhante e é cineticamente homogênea com taxas de diminuição constante de 200-250 sec-1 no pH 6,2 para cerca de 25-26 no pH 7,7 com 1 mM ATP ou sem ele. A reação de combinação do CO para a hemoglobina do Hoplias é cineticamente heterogênea em todos os valores de pH e para a hemoglobina Hoplerythrinus em pH abaixo 7,5. As fases rápida e lenta explicam cerca da metade da reação observada. A heterogeneidade cinética e máxima em pH abaixo para ambas as hemoglobinas. A fase rápida para a hemoglobina do Hoplias é cerca de duas vezes mais do que para a hemoglobina do Hoplerythrinus.
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| Tipo: |
Info:eu-repo/semantics/article
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| Idioma: |
Português
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| Identificador: |
http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100251
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| Editor: |
Instituto Nacional de Pesquisas da Amazônia
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| Relação: |
10.1590/1809-43921978084s251
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| Formato: |
text/html
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| Fonte: |
Acta Amazonica v.8 n.4 suppl.1 1978
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| Direitos: |
info:eu-repo/semantics/openAccess
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