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Provedor de dados:  Acta biol.Colomb.
País:  Colombia
Título:  ACTIVIDAD ANTIMICROBIANA DE PÉPTIDOS CATIÓNICOS DISEÑADOS A PARTIR DE UN PÉPTIDO NEUTRO
Autores:  OÑATE-GARZÓN,José Fernando
MANRIQUE-MORENO,Marcela
PATIÑO GONZALEZ,Edwin
Data:  2017-08-01
Ano:  2017
Palavras-chave:  Carga catiónica
Concentración mínima inhibitoria
Gallería mellonella
Péptidos antimicrobianos
Predicción de estructuras
Resumo:  RESUMEN Los péptidos antimicrobianos (PAMs) juegan un papel importante en la inmunidad innata de la mayoría de los organismos; ellos pueden tener actividad en bacterias, hongos, virus y parásitos. El mecanismo de acción de los PAMs catiónicos yace en la capacidad de interactuar con membranas microbianas, debido a la superficie aniónica de dichas membranas. La familia de las cecropinas fue identificada como una de las familias peptídicas más importantes en los insectos. Los péptidos de esta familia, no contienen residuos de cisteína y son clasificados como helicoidales. Para estudiar el efecto de la carga sobre la estructura, nosotros introducimos residuos cargados positivamente en los primeros 18 aminoácidos de la región N-terminal de la cecropina-D (WT), y se evaluó la actividad biológica de los péptidos modificados. Dos análogos de la cecropina-D con cargas netas de +5 y +9, fueron obtenidos por síntesis de fase sólida (SSP). Los cambios en los péptidos análogos fueron generados de la siguiente manera: péptido +5 con tres sustituciones (E6R, E8R and Q12K) y péptido +9 con cinco sustituciones (E1R, E6R, E8R, Q12K, and D16K). La actividad antibacteriana fue evaluada en dos grupos de bacterias, con el fin de investigar los efectos de las cargas positivas en dicha actividad. Los péptidos catiónicos mostraron una mayor actividad antimicrobiana tanto en bacterias Gram-negativas como en Gram-positivas, a diferencia del péptido WT. Las representaciones en 3D de los péptidos mostraron que ellos tienen una estructura α-hélice. Nuestros resultados demostraron que cambios en la carga de los péptidos incrementa la actividad antibacteriana.
Tipo:  Info:eu-repo/semantics/article
Idioma:  Espanhol
Identificador:  http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0120-548X2017000200004
Editor:  Universidad Nacional de Colombia, Facultad de Ciencias, Departamento de Biología
Relação:  10.15446/abc.v22n2.56809
Formato:  text/html
Fonte:  Acta Biológica Colombiana v.22 n.2 2017
Direitos:  info:eu-repo/semantics/openAccess
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