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	Provedor de dados Electron. J. Biotechnol. (3) BABT (2) Anais da ABC (AABC) (1) BJMBR (1) Autor Aiguang,Guo (1) Astray,Renato Mancini (1) Asurmendi,Sebastián (1) Barrera Avellaneda,Luis A (1) Bazzini,Ariel A (1) COSTA,FABRÍCIO F. (1) CUNHA,NICOLAU B. (1) Chen,Fang (1) Costa,Bruno Labate Vale da (1) Costa,F.F. (1) DIAS,SIMONI C. (1) Echeverri Peña,Olga Yaneth (1) FRANCO,OCTÁVIO L. (1) Fangli,Wu (1) Gonçalves,M.S. (1) Hopp,H. Esteban (1) Hu,Xiaole (1) Jin,Liu (1) Jorge,Soraia Attie Calil (1) Junqueira,M.L. (1) Mais... Palavra-chave Transient expression (7) Antimicrobial peptides (1) BHK-21 (1) E. coli (1) Endosperm-specific (1) Fetal hemoglobin (1) GFP (1) Gene silencing (1) Glutenin (1) Glycation (1) HC-Pro (1) HPFH (1) Hereditary persistence of fetal hemoglobin (1) Heterologous expression (1) Human sulfatase (1) Large-scale bioprocesses (1) Magnifection (1) Mammalian cells (1) Nicotiana benthamiana (1) PDS (1) Mais... Tipo do documento Info:eu-repo/semantics/article (3) Journal article (3) Info:eu-repo/semantics/other (1) Ano 2019 (1) 2014 (1) 2013 (1) 2010 (1) 2009 (1) 2007 (1) 2001 (1) Mais... País Brazil (4) Chile (3) Idioma Inglês (7)		Registro completo Provedor de dados:  Electron. J. Biotechnol. País:  Chile Título:  Human sulfatase transiently and functionally active expressed in E. coli K12 Autores:  Poutou-Piñales,Raúl A Vanegas Niño,Adriana Landázuri,Patricia Sáenz,Homero Lareo,Leonardo Echeverri Peña,Olga Yaneth Barrera Avellaneda,Luis A Data:  2010-05-01 Ano:  2010 Palavras-chave:  E. coli Glycation Human sulfatase Transient expression Resumo:  The recombinant human iduronate 2-sulfate sulfatase (hrIDS) was transiently and functionally active expressed in E. coli K12. The enzyme activity (crude extract) at 100 ml and 400 ml oscillated between 0.25 and 10.58 nmol h-1 mg-1. The wide Western-blot peptide profile suggest that hrIDS is proteolitically processed “randomly” which agrees with the ultrafiltration assay in which the hrIDS activity was found in all fractions (<30kDa, 30-100kDa and >100kDa). No glycation sites were found by computer analysis of the hIDS sequence; discarding the possibility of marks for glycation and proteolytic processing. Tipo:  Journal article Idioma:  Inglês Identificador:  http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-34582010000300005 Editor:  Pontificia Universidad Católica de Valparaíso Formato:  text/html Fonte:  Electronic Journal of Biotechnology v.13 n.3 2010 Fechar

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