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USP4 is regulated by Akt phosphorylation and deubiquitylates TGF-beta type I receptor Nature Precedings
Long Zhang; Fangfang Zhou; Yvette Drabsch; Ewa Snaar-Jagalska; Craig Mickanin; Huizhe Huang; Kelly-Ann Sheppard; Chris Lu; Peter ten Dijke.
Stability and membrane localization of Transforming growth factor-β (TGF-β) type I receptor (TβRI) is essential for controlling TGF-β signaling. TβRI is targeted for ubiquitination-mediated degradation by Smad7/Smurf2 complex. However, it is unclear whether polyubiquitin modified TβRI can be reversed. Here we performed a genome-wide gain of function screen and identified ubiquitin-specific protease (USP) 4 as a strong inducer of TGF-β signaling. Putative oncogenic USP4 was found to interact with TβRI as deubiquitinating enzyme thus maintains TβR1 levels at the plasma membrane. Depletion of USP4 mitigates TGF-β-induced breast cancer cell migration, epithelial...
Tipo: Manuscript Palavras-chave: Biotechnology; Cancer; Developmental Biology; Genetics & Genomics; Molecular Cell Biology; Pharmacology.
Ano: 2012 URL: http://precedings.nature.com/documents/6804/version/1
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