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Human sulfatase transiently and functionally active expressed in E. coli K12 Electron. J. Biotechnol.
Poutou-Piñales,Raúl A; Vanegas Niño,Adriana; Landázuri,Patricia; Sáenz,Homero; Lareo,Leonardo; Echeverri Peña,Olga Yaneth; Barrera Avellaneda,Luis A.
The recombinant human iduronate 2-sulfate sulfatase (hrIDS) was transiently and functionally active expressed in E. coli K12. The enzyme activity (crude extract) at 100 ml and 400 ml oscillated between 0.25 and 10.58 nmol h-1 mg-1. The wide Western-blot peptide profile suggest that hrIDS is proteolitically processed “randomly” which agrees with the ultrafiltration assay in which the hrIDS activity was found in all fractions (<30kDa, 30-100kDa and >100kDa). No glycation sites were found by computer analysis of the hIDS sequence; discarding the possibility of marks for glycation and proteolytic processing.
Tipo: Journal article Palavras-chave: E. coli; Glycation; Human sulfatase; Transient expression.
Ano: 2010 URL: http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-34582010000300005
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