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	Provedor de dados 56 (1) Autor Martins,N.F. (1) Santoro,M.M. (1) Palavra-chave Intermediates (1) Molten globule (1) Protein denaturation (1) Thermodynamic stability (1) Trypsinogen (1) Tipo do documento Info:eu-repo/semantics/article (1) Ano 1999 (1) País Brazil (1) Idioma Inglês (1)		Ordenar por:  Relevância Autor Título Ano Registros recuperados: 1 Primeira ... 1 ... Última Partially folded intermediates during trypsinogen denaturation 56 Martins,N.F.; Santoro,M.M.. The equilibrium unfolding of bovine trypsinogen was studied by circular dichroism, differential spectra and size exclusion HPLC. The change in free energy of denaturation was <img SRC="http:/img/fbpe/bjmbr/v32n6/3282sup.gif" ALIGN="BOTTOM" BORDER="0" VSPACE="0" HSPACE="0"> = 6.99 ± 1.40 kcal/mol for guanidine hydrochloride and <img SRC="http:/img/fbpe/bjmbr/v32n6/3282sup.gif" ALIGN="BOTTOM" BORDER="0" VSPACE="0" HSPACE="0"> = 6.37 ± 0.57 kcal/mol for urea. Satisfactory fits of equilibrium unfolding transitions required a three-state model involving an intermediate in addition to the native and unfolded forms. Size exclusion HPLC allowed the detection of an intermediate population of trypsinogen whose Stokes radii varied from 24.1 ± 0.4 Å to... Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Trypsinogen; Protein denaturation; Thermodynamic stability; Intermediates; Molten globule. Ano: 1999 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X1999000600002 Registros recuperados: 1 Primeira ... 1 ... Última

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