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Caracterização bioquímica e cinética de lipoxigenases de folhas de soja submetidas à remoção dos primórdios florais Ciência e Agrotecnologia
Ferreira,Cristiano César de Araújo; Oliveira,Maria Goreti de Almeida; Pires,Christiano Vieira; Oliveira,Joel Antônio de; Pilon,Anderson Martins; Almeida,Fabrício Tadeu de; Brumano,Maria Helena Nasser; Moreira,Maurilio Alves.
O uso da soja [Glycine max (L.) Merrill] na alimentação humana tem encontrado dificuldades devido ao seu sabor característico (beany flavor), que é derivado da ação das lipoxigenases (EC 1.13.11.12). Ao contrário das lipoxigenases de sementes de soja, que têm sido extensivamente estudadas, a diversidade e características das lipoxigenases de folhas não estão totalmente elucidadas. Sabe-se que além de sua atividade catalítica, as lipoxigenases de folhas estão envolvidas no armazenamento temporário de nitrogênio e na resposta da planta ao estresse. Com o objetivo de investigar o efeito da remoção dos primórdios florais na atividade das lipoxigenases de folhas de soja, foram utilizados dois genótipos de soja: IAC-100, uma variedade com presença de...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Folhas de soja; Lipoxigenase; Parâmetros cinéticos; Proteína vegetativa; Estresse; Glycine max.
Ano: 2004 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1413-70542004000200003
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Caracterização enzimática de isoformas de cisteíno protease de Anticarsia gemmatalis (Hübner, 1818) Ciência e Agrotecnologia
Mendonça,Eduardo Gomes de; Visôtto,Liliane Evangelista; Costa,Natália Cristina Santos; Ribeiro,Fabrício Rainha; Oliveira,Joel Antônio de; Oliveira,Maria Goreti de Almeida.
Isoformas de cisteíno protease obtidas do intestino médio de lagartas de 5° instar de Anticarsia gemmatalis (Hübner, 1818) foram caracterizadas. A isoforma solúvel foi chamada de Fração Solúvel enquanto a isoforma ligada à membrana celular, de Fração Insolúvel. As maiores atividades foram observadas em pH 3,6 a 45° C para a Fração Solúvel e pH 4,6 a 50° C para a Fração Insolúvel. Ao analisar o efeito de modificadores químicos, a Fração Solúvel mostrou-se insensível à aprotinina e E-64, porém teve sua atividade aumentada pela adição de EDTA e levemente inibida pela adição de íons Ca2+, mostrando se tratar de enzimas independentes de íons metálicos para sua atividade. A Fração Insolúvel também se mostrou insensível à aprotinina, porém teve sua atividade...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Proteases digestivas; Lepidoptera; Controle de pragas; Inibição de proteases.
Ano: 2011 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1413-70542011000300002
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