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Structural-functional analysis of the oligomeric protein R-phycoerythrin Biol. Res.
MARTÍNEZ-OYANEDEL,JOSÉ; CONTRERAS-MARTEL,CARLOS; BRUNA,CAROLA; BUNSTER,MARTA.
The structure of phycobiliproteins and their spatial organization in the phycobilisome provide the environment for high efficiency in light harvesting and conduction towards photosystem II. This article focuses on the analysis of R-phycoerythrin, a light harvesting hexameric phycobiliprotein that is part of the phycobilisomes. The interaction surfaces and the environment of the chromophores of R-phycoerythrin were studied in order to explain its structural stability and spectroscopic sensitivity, properties revealed by perturbation experiments. Three interaction surfaces are described (ab), (ab)3 and (ab)6. The analysis shows the importance of a subunits in the interaction between trimers, the homodimeric nature of the monomer (ab) and also the presence of...
Tipo: Journal article Palavras-chave: 1eyx; Anchor points; Interaction surfaces; Stability; Spectroscopic sensitivity.
Ano: 2004 URL: http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0716-97602004000500003
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