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	Provedor de dados BJMBR (1) Autor Bittar,E.R. (1) Caldeira,F.R. (1) Günther,A.R. (1) Rogana,E. (1) Santoro,M.M. (1) Santos,A.M.C. (1) Mais... Palavra-chave Differential scanning calorimetry (1) SS-Trypsin (1) Thermal denaturation (1) Tipo do documento Info:eu-repo/semantics/article (1) Ano 2003 (1) País Brazil (1) Idioma Inglês (1)		Ordenar por:  Relevância Autor Título Ano Registros recuperados: 1 Primeira ... 1 ... Última Characterization of ß-trypsin at acid pH by differential scanning calorimetry BJMBR Bittar,E.R.; Caldeira,F.R.; Santos,A.M.C.; Günther,A.R.; Rogana,E.; Santoro,M.M.. Trypsin is a serino-protease with a polypeptide chain of 223 amino acid residues and contains six disulfide bridges. It is a globular protein with a predominance of antiparallel ß-sheet and helix in its secondary structure and has two domains with similar structures. We assessed the stability of ß-trypsin in the acid pH range using microcalorimetric (differential scanning calorimetry) techniques. Protein concentrations varied in the range of 0.05 to 2.30 mg/ml. Buffer solutions of 50.0 mM ß-alanine and 20.0 mM CaCl2 at different pH values (from 2.0 to 4.2) and concentrations of sorbitol (1.0 and 2.0 M), urea (0.5 M) or guanidinium hydrochloride (0.5 and 1.0 M) were used. The data suggest that we are studying the same conformational transition of the... Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: SS-Trypsin; Thermal denaturation; Differential scanning calorimetry. Ano: 2003 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X2003001200003 Registros recuperados: 1 Primeira ... 1 ... Última

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