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Specific fluorogenic substrates for neprilysin (neutral endopeptidase, EC 3.4.24.11) which are highly resistant to serine- and metalloproteases 56
Medeiros,M.A.S.; França,M.S.F.; Boileau,G.; Juliano,L.; Carvalho,K.M..
Two intramolecularly quenched fluorogenic peptides containing o-aminobenzoyl (Abz) and ethylenediamine 2,4-dinitrophenyl (EDDnp) groups at amino- and carboxyl-terminal amino acid residues, Abz-<!-- $MVD$:face("Times") -->DArg-Arg-Leu-EDDnp (Abz-<!-- $MVD$:face("Times") -->DRRL-EDDnp) and Abz-<!-- $MVD$:face("Times") -->DArg-Arg-Phe-EDDnp (Abz-<!-- $MVD$:face("Times") -->DRRF-EDDnp), were selectively hydrolyzed by neutral endopeptidase (NEP, enkephalinase, neprilysin, EC 3.4.24.11) at the Arg-Leu and Arg-Phe bonds, respectively. The kinetic parameters for the NEP-catalyzed hydrolysis of Abz-<!-- $MVD$:face("Times") -->DRRL-EDDnp and Abz-<!-- $MVD$:face("Times") -->DRRF-EDDnp were Km = 2.8 µM, kcat = 5.3 min-1, kcat/Km = 2...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Neutral endopeptidase; Enkephalinase; Neprilysin; Fluorogenic substrates; Phosphoramidon.
Ano: 1997 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X1997001000003
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