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| Registros recuperados: 16 | |
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| GONCALVES, E. B.; ALVES, A. P. G.; MARTINS, P. A.. |
| Valores aberrantes são grande preocupação em laboratórios de alimentos, até pela heterogeneidade de muitas matrizes, e, embora haja diversos testes de hipóteses para identificá-los, faltam informações detalhadas sobre seus resultados. Gráficos, como desenhos esquemáticos, ramo-e-folhas e outros, não têm sido vistos em laboratórios com esse objetivo. Interlaboratoriais da literatura em alimentos foram revistos e tais gráficos foram empregados junto aos testes de Dixon, Grubbs e Hampel, além do escore Zr. Pôde-se notar como os resultados desses métodos podem apresentar discordâncias, tanto entre os gráficos como entre os resultados numéricos, e entre os últimos e os primeiros. Dentre os gráficos empregados, além dos desenhos esquemáticos, os ramo-e-folhas... |
| Tipo: Artigo de periódico |
Palavras-chave: Qualidade para laboratórios; Quality in laboratories; Validação de métodos analíticos; Estudos colaborativos; Collaborative studies; Single validation; Testes de proficiência; Proficiency tests; Desenho esquemático; Box plot; Diagrama de ramo-e-folhas; Stem-and-leaf; Metrologia; Metrology. |
| Ano: 2021 |
URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1134595 |
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| MARTINS, P. A.; PACHECO, T. F.; CAMARGO, B. R. de; DE MARCO, J. L.; SALUM, T. F. C.. |
| Burkholderia gladioli CNPAE 99 (579) é uma linhagem bacteriana recém-isolada que demonstrou potencial para produção e secreção de uma lipase alcalina altamente ativa e estável em solventes orgânicos. O extrato enzimático obtido do cultivo da bactéria por fermentação em estado sólido foi incubado com diferentes compostos de modo que se pudesse observar o efeito de ativadores/inibidores nas lipases produzidas. Alguns cátions bivalentes, como Fe2+, Mg2+ e Ba2+ se comportaram como ativadores da atividade da lipase, exibindo uma atividade relativa de 112,3%, 109,8% e 103,9%, respectivamente. No entanto, EDTA, Fe3+, Zn2+ e SDS revelaram ser os principais inibidores da atividade lipolítica. As lipases do extrato enzimático permaneceram funcionais em um amplo... |
| Tipo: Anais e Proceedings de eventos |
Palavras-chave: Lípase; Fermentação; Burkholderia gladioli; Solid state fermentation. |
| Ano: 2020 |
URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1127625 |
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| MARTINS, P. A.. |
| Resumo: Este trabalho teve como objetivo a produção de lipases por fermentação em estado sólido com microrganismos isolados de dendezeiro (Elaeis guineenses Jacq.). Após prospecção dos microrganismos isolados, destacaram-se pela alta atividade lipolítica o fungo filamentoso Aspergillus sp. (BDA-FI-7) e a bactéria Burkholderia gladioli BRM58833. Os parâmetros para o cultivo por fermentação em estado sólido foram otimizados, sendo as maiores atividades lipolíticas obtidas de 68,5 ± 5,4 e 1096,7 ± 39,3 U.gss-1 (unidades de atividade lipolítica por grama de sólido seco) para o fungo e a bactéria, respectivamente, quando avaliadas pela hidrólise de palmitato de p-nitrofenila. Quando utilizada trioleína como substrato, as maiores atividade lipolíticas... |
| Tipo: Teses |
Palavras-chave: Lípase; Enzima; Fermentação; Solido; Aspergillus; Burkholderia gladioli; Omega-3 fatty acids; Immobilized enzymes; Solid state fermentation. |
| Ano: 2021 |
URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1137006 |
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| MARTINS, P. A.; TROBO-MASEDA, L.; LIMA, F. A.; MORAIS JÚNIOR, W. G. DE; MARCO, J. LISBOA DE; SALUM, T. F. C.; GUISAN, J. M.. |
| Immobilization of lipase from Burkholderia gladioli BRM58833 on octyl sepharose (OCT) resulted in catalysts with higher activity and stability. Following, strategies were studied to further stabilize and secure the enzyme to the support using functionalized polymers, like polyethylenimine (PEI) and aldehyde-dextran (DEXa), to cover the catalyst with layers at different combinations. Alternatively, the construction of a bifunctional layer was studied using methoxypolyethylene glycol amine (NH 2 -PEG) and glycine. The catalyst OCT-PEI-DEXa was the most thermostable, with a 263.8-fold increase in stability when compared to the control condition. When evaluated under alkaline conditions, OCT-DEXa-PEG 10 /Gly was the most stable, reaching stability 70.1 times... |
| Tipo: Artigo de periódico |
Palavras-chave: Enzyme stabilization; Lípase. |
| Ano: 2022 |
URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1145248 |
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| Registros recuperados: 16 | |
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