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| TAVARES, H. G.; TERZI, S. da C.; SOUZA, E. F. de; GOTTSCHALK, L. M. F.; PENHA, E. das M.; BRIGIDA, A. I. S.. |
| O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo. |
| Tipo: Separatas |
Palavras-chave: Atividade Enzimática. |
| Ano: 2018 |
URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1099146 |
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