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Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose. Repositório Alice
TAVARES, H. G.; TERZI, S. da C.; SOUZA, E. F. de; GOTTSCHALK, L. M. F.; PENHA, E. das M.; BRIGIDA, A. I. S..
O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
Tipo: Artigo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Atividade Enzimática.
Ano: 2018 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1099146
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Efeito do PH no processo de imobilização da lipase de thermomyces lanuginosus em HA:FE3O4. Repositório Alice
TAVARES, H. G.; VIANA, J. S.; MALAFATTI, J. O. D.; PARIS, E. C.; BRÍGIDA, A. I. S..
bitstream/item/167995/1/P-Efeito-do-PH-no-Processo-de-Imobilizacao-de-Lipase-....pdf
Tipo: Artigo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Adsorção; Enzima; Magnetita; Hidroxiapatita; Suporte nanoestruturado.
Ano: 2017 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1081292
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