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Isolated biomolecules of pharmacological interest in hemostasis from Cerastes cerastes venom J. Venom. Anim. Toxins incl. Trop. Dis.
Chérifi,Fatah; Laraba-Djebari,Fatima.
Biomolecules from Cerastes cerastes venom have been purified and characterized. Two phospholipases isolated from Cerastes cerastes venom share 51% of homology. CC2-PLA2 exhibits antiplatelet activity that blocks coagulation. CCSV-MPase, a non-hemorrhagic Zn2+-metalloproteinase, significantly reduced the plasmatic fibrinogen level and hydrolyzes only its Bβ chain. Serine proteinases such as RP34, afaâcytin and CC3-SPase hydrolyze the fibrinogen and are respectively α, αβ and αβ fibrinogenases. In deficient human plasma, afaâcytin replaces the missing factors VIII and IX, and activates purified human factor X into factor Xa. It releases serotonin from platelets and directly aggregates human (but not rabbit) blood platelets. RP34 proteinase also had no effect...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Cerastes cerastes venom; Proteinases; Phospholipases A2; Platelets; Blood-clotting; Hemostasis.
Ano: 2013 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1678-91992013000100201
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