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Purification, characterization and structural determination of chitinases produced by Moniliophthora perniciosa Anais da ABC (AABC)
Galante,Rafaela S.; Taranto,Alex G.; Koblitz,Maria G.B.; Góes-Neto,Aristóteles; Pirovani,Carlos P.; Cascardo,Júlio C.M.; Cruz,Sandra H.; Pereira,Gonçalo A.G.; Assis,Sandra A. de.
The enzyme chitinase from Moniliophthora perniciosa the causative agent of the witches' broom disease in Theobroma cacao, was partially purified with ammonium sulfate and filtration by Sephacryl S-200 using sodium phosphate as an extraction buffer. Response surface methodology (RSM) was used to determine the optimum pH and temperature conditions. Four different isoenzymes were obtained: ChitMp I, ChitMp II, ChitMp III and ChitMp IV. ChitMp I had an optimum temperature at 44-73ºC and an optimum pH at 7.0-8.4. ChitMp II had an optimum temperature at 45-73ºC and an optimum pH at 7.0-8.4. ChitMp III had an optimum temperature at 54-67ºC and an optimum pH at 7.3-8.8. ChitMp IV had an optimum temperature at 60ºC and an optimum pH at 7.0. For the computational...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Chitinase; Moniliophthora perniciosa; Kinetic characterization; Purification; Isoenzymes; Heat stability; 3D structure; Comparative modeling.
Ano: 2012 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0001-37652012000200016
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