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MOLECULAR EVOLUTION OF PHOSPHOLIPASES A2 FROM VENOMS OF VIPERS J. Venom. Anim. Toxins
Moura-da-Silva,A.M.; Theakston,R.D.G.; Crampton,J.M..
Tipo: Info:eu-repo/semantics/other
Ano: 1997 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0104-79301997000200022
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Snake venom metalloproteinases and disintegrins: interactions with cells BJMBR
Kamiguti,A.S.; Zuzel,M.; Theakston,R.D.G..
Metalloproteinases and disintegrins are important components of most viperid and crotalid venoms. Large metalloproteinases referred to as MDC enzymes are composed of an N-terminal Metalloproteinase domain, a Disintegrin-like domain and a Cys-rich C-terminus. In contrast, disintegrins are small non-enzymatic RGD-containing cysteine-rich polypeptides. However, the disintegrin region of MDC enzymes bears a high degree of structural homology to that of the disintegrins, although it lacks the RGD motif. Despite these differences, both components share the property of being able to recognize integrin cell surface receptors and thereby to inhibit integrin-dependent cell reactions. Recently, several membrane-bound MDC enzymes, closely related to soluble venom MDC...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Venom; Metalloproteinase; Disintegrin; Platelet; Integrin; Signaling.
Ano: 1998 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X1998000700001
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