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A new brain metalloendopeptidase which degrades the Alzheimer ß-amyloid 1-40 peptide producing soluble fragments without neurotoxic effects BJMBR
Carvalho,K.M.; França,M.S.F.; Camarão,G.C.; Ruchon,A.F..
A new metalloendopeptidase was purified to apparent homogeneity from a homogenate of normal human brain using successive steps of chromatography on DEAE-Trisacryl, hydroxylapatite and Sephacryl S-200. The purified enzyme cleaved the Gly33-Leu34 bond of the 25-35 neurotoxic sequence of the Alzheimer ß-amyloid 1-40 peptide producing soluble fragments without neurotoxic effects. This enzyme activity was only inhibited by divalent cation chelators such as EDTA, EGTA and o-phenanthroline (1 mM) and was insensitive to phosphoramidon and captopril (1 µM concentration), specific inhibitors of neutral endopeptidase (EC 3.4.24.11) and angiotensin-converting enzyme (EC 3.4.15.1), respectively. The high affinity of this human brain endopeptidase for ß-amyloid 1-40...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Brain metalloendopeptidase; Alzheimer ß-amyloid 1-40 peptide; Alzheimer's disease.
Ano: 1997 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X1997001000002
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