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A soybean binding protein (BiP) homolog is temporally regulated in soybean seeds and associates detectably with normal storage proteins in vitro. Repositório Alice
FONTES, E.P.B.; SILVA, C.J.; CAROLINO, S.M.B.; FIGUEREDO, J.D.F.; BATISTA, D.P.O..
The endoplasmic reticulum (ER) luminal binding protein (BiP) is thought to be a key mediator of folding and assembly of de novo synthesized secretory proteins. We have used a maize (Zea mays L.) BiP antibady to identify its homolog in soybeans (Glycine max (L.) Merril). The accumulation of BiP in developing soybean seeds seems to be coordinated with the onset of active storage protein synthesis. We used a co-immunoprecipitation assay to detect soybean BiP:B-conglycinin interactions. Either a maize BiP antibody or a-B-conglycinin antibody co-immunoprecipitated the reciprocal protein from whole seed protein extract enzymatically depleted of adenosine 5-triphosphate (ATP), while an unrelated antibody failed to immunoprecipitate either one. The association...
Tipo: Artigo em periódico indexado (ALICE) Palavras-chave: Soja; Semente; Proteina; Biologia molecular; Glycine max; Soybean; Seed; Protein; Molecular biology.
Ano: 1996 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/477302
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