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Determinação da atividade de proteases cisteínicas, peroxidases e inibidores de papaína em sementes de Crotalaria spectabilis. Repositório Alice
ARAGÃO, V. P. M.; AGUIAR, V. M. P.; EGITO, A. S. do.; JULIÃO, M. S. da S.; ANDRADE, L. B. da S..
Vegetais são uma rica fonte de proteínas bioativas de amplo interesse e variadas aplicações. Proteases, peroxidases e inibidores de proteases são foco de diversas pesquisas no intuito de investigar a funcionalidade e uso dessas biomoléculas em diversas áreas. Proteases cisteínicas são importantes para o desenvolvimento das plantas, participando em processos como a mobilização de proteínas de reserva, senescência e morte celular programada (HAQ, 2004). Peroxidases ocorrem amplamente em vegetais e estão envolvidas em vários processos do metabolismo, podendo ser empregadas na construção de biosensores e em muitos processos industriais (FATIBELO e VIEIRA, 2002). Proteínas inibidoras de proteases são moléculas que inibem a atividade de enzimas proteolíticas...
Tipo: Resumo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Crotalaria spectabilis; Cistatina; Inibidores de proteases; Enzima proteolítica; Biomolécula; Brasil; Leguminosa; Semente; Protease; Fabaceae; Seed; Proteinase inhibitors; Enzyme inhibitors; Proteases; Brazil; Enzyme technology.
Ano: 2009 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/658227
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Inibidores de papaina e tripsina em frações proteicas de sementes de Libidibia ferrea (Mart. ex Tul.). Repositório Alice
ALVES, J. P. de A.; FIGUEIREDO, M. F.; EGITO, A. S. do; SALLES, H. O.; ANDRADE, L. B. da S..
Verificar a inibição da papaína e da tripsina por frações protéicas de sementes de Libidibia ferreae seu perfil eletroforético.
Tipo: Resumo em anais de congresso (ALICE) Palavras-chave: Libidibia ferreae; Protease serínica; Protease cisteínica; Compostos bioativos; Jucá; Caesalpinia ferrea; Semente; Espécie nativa; Inibidor de proteína; Tripsina; Inibidor de enzima; Papaína; Leguminosa; Extrato vegetal; Enzyme inhibitors; Extracts; Proteinase inhibitors; Trypsin inhibitors; Indigenous organisms.
Ano: 2013 URL: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/handle/doc/973737
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Perspectives of digestive pest control with proteinase inhibitors that mainly affect the trypsin-like activity of Anticarsia gemmatalis Hübner (Lepidoptera: Noctuidae) BJMBR
Pereira,M.E.; Dörr,F.A.; Peixoto,N.C.; Lima-Garcia,J.F.; Dörr,F.; Brito,G.G..
The present study describes the main characteristics of the proteolytic activities of the velvetbean caterpillar, Anticarsia gemmatalis Hübner, and their sensitivity to proteinase inhibitors and activators. Midguts of last instar larvae reared on an artificial diet were homogenized in 0.15 M NaCl and centrifuged at 14,000 g for 10 min at 4ºC and the supernatants were used in enzymatic assays at 30ºC, pH 10.0. Basal total proteolytic activity (azocasein hydrolysis) was 1.14 ± 0.15 absorbance variation min-1 mg protein-1, at 420 nm; basal trypsin-like activity (N-benzoyl-L-arginine-p-nitroanilide, BApNA, hydrolysis) was 0.217 ± 0.02 mmol p-nitroaniline min-1 mg protein-1. The maximum proteolytic activities were observed at pH 10.5 using azocasein and at pH...
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Anticarsia gemmatalis (Lepidoptera: Noctuidae); Azocasein hydrolysis; BApNA hydrolysis; Proteinase inhibitors; Protein digestion; Serine-proteinases.
Ano: 2005 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X2005001100010
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